Text
Optimasi Suhu Aktivitas Protease Alkalis Termostabil dari Aspergillus flavus DUCC-K225 dan Uji Kompatibilitasnya terhadap Deterjen
ABSTRAK
Protease alkalis (EC.3.4.21-24, 99) merupakan enzim hidrolitik yang mampu memutus ikatan peptida dalam protein menjadi asam amino pada kondisi pH dan suhu tinggi, sehingga berkontribusi sebesar 60% dalam berbagai proses industri, seperti industri deterjen. Aspergillus flavus DUCC-K225 adalah salah satu kapang termotoleran indigenous yang mampu menghasilkan enzim protease alkalis termostabil. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui aktivitas protease alkalis yang dihasilkan oleh A. flavus DUCC-K225 pada berbagai suhu, kestabilan aktivitas protease tersebut pada suhu tinggi dan kompatibilitasnya terhadap deterjen. Metode uji yang digunakan untuk mengetahui aktivitas enzim protease adalah metode spektrofotometri. Rancangan penelitian yang digunakan adalah Rancangan Acak Lengkap (RAL) dengan perlakuan variasi suhu (T) pada aktivitas protease, meliputi 29oC, 40oC, 45oC, 50oC, 55oC, dan 60oC. Hasil uji aktivitas protease pada berbagai variasi suhu menunjukkan bahwa protease alkalis termostabil yang dihasilkan oleh A. flavus DUCC-K225 memiliki aktivitas optimum pada suhu 55°C, dengan nilai aktivitas protease sebesar 214,503 U/mL. Protease tersebut juga bersifat termostabil, yang ditunjukkan dengan aktivitas yang dipertahankan hingga menit ke-60 sebesar 78%. Hasil uji kompatibilitas protease terhadap deterjen menunjukkan bahwa protease tersebut mampu mempertahankan aktivitasnya dalam 5 jenis deterjen sebesar 55,8%-95,22% pada suhu 29oC dan 62,36%-97,7% pada suhu 55oC. Kompatibilitas protease alkalis termostabil dari A. flavus DUCC-K225 terhadap deterjen diperkuat melalui uji daya bersih dengan cara pembersihan noda darah, dan hasil yang didapatkan menunjukkan bahwa semakin tinggi aktivitas protease, maka semakin tinggi kelarutan noda darah. Kesimpulan, enzim protease alkalis yang dihasilkan oleh A. flavus DUCC-K225 menghasilkan aktivitas optimum pada suhu 55°C, bersifat termostabil, dan berpotensi sebagai pengganti protease pada deterjen.
Kata kunci: Protease alkalis, termostabil, A. flavus DUCC-K225, suhu, deterjen
ABSTRACT
Alkaline protease (EC.3.4.21-24, 99) is a hydrolytic enzyme that is able to break peptide bonds in proteins into amino acids under high pH and temperature conditions, thus contributing 60% in various industrial processes, such as the detergent industry. Aspergillus flavus DUCC-K225 is one of the thermotoleran indigenous molds that is capable of producing thermostable alkaline protease enzymes. This study aims to determine the alkaline protease activity produced by A. flavus DUCC-K225 at various temperatures, the stability of the protease activity at high temperatures and its compatibility with detergents. The spectrophotometric method was used to determine the activity of protease enzymes. The research used Completely Randomized Design (CRD), with treatment of temperature variation (T) in protease activity, including 29oC, 40oC, 45oC, 50oC, 55oC, and 60oC. The results showed that thermostable alkaline proteases produced by A. flavus DUCC-K225 had optimum activity at 55°C, with the protease activity values obtained amounting to 214.503 U/mL. Protease was also thermostable, that indicated by retained activities up to 78% in 60 minutes. The protease compatibility test with detergent showed that the protease was able to maintain its activity in 5 types of detergent by 55.8%-95.22% at 29oC and 62.36%-97.7% at 55oC. Compatibility of thermostable alkaline proteases by A. flavus DUCC-K225 to detergent was confirmed through a washing test by cleaning blood stains, and the results showed that the higher the protease activity, the higher blood stain solubility. Conclusion, the alkaline protease enzyme produced by A. flavus DUCC-K225 produces optimum activity at 55°C, it is thermostable, and it has the potential to replace proteases in detergents.
Keywords: Alkaline protease, thermostable, A. flavus DUCC-K225, temperature, detergent
1312B19III | 1312 B 19-ii | Perpustakaan FSM Undip (Referensi) | Tersedia |
Tidak tersedia versi lain